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2018.09.09
タンパク質には、ポリペプチド(ペプチド)、構造タンパク質のコラーゲン、ケラチン、機能タンパク質も含まれます。
ポリペプチド(ペプチド):インシュリンなど
コラーゲン:皮膚、腱、軟骨、骨、筋肉形成に関与
ケラチン:毛髪、爪形成に関与
機能タンパク質:酵素など
タンパク質の1次構造はアミノ酸配列、またシステイン残基によるジスルフィド結合(S-S)の位置の情報を含めた構造、2次構造~4次構造は立体構造になっており、2次構造は規則的な反復配列構造をとり、らせん構造やシート構造に、3次構造は2次構造と不規則構造部分から成り、4次構造では複数のタンパク質が結合し大きな分子となることもあります。
特異的IgE抗体は、タンパク質構造の中の特定の部位に結合しますが、この特定の部位はエピトープと呼ばれ、連続するアミノ酸配列で構成されるものを連続性エピトープ、立体構造によって形成された不連続なアミノ酸配列で構成されるものは構造的エピトープと呼ばれます。構造的エピトープはより加熱や酵素により変性しやすいとみられています。また、交差抗原性がある、とは2つのタンパク質間で共通の構造のエピトープが見られることを意味します。
タンパク質においては、ペプチド結合やS-S結合以外に、水素結合、疎水結合、静電結合、ファンデルワールス力により結合していますが、外部の影響から結合が弱まり、タンパク質構造が変化する面があります。加熱調理をすると食べられる方もいらっしゃるかと思いますが、加熱、高圧処理、酸、塩、酵素分解、有機溶媒、界面活性剤などによっても立体構造は影響を受け、タンパク質は変性する面があります。
またペプシン、トリプシン、キモトリプシンなどの消化酵素によりアミノ酸が切断されます。
卵白中のオボムコイドは加熱調理をしても安定している一方、オボアルブミンは加熱によってエピトープ構造が変化しますが、エピトープの構造の違いが調理などによるアレルゲン性の低減に影響を及ぼしている面もあります。
小麦グルテンは同一エピトープの反復が多いなど、エピトープの解明が進められているアレルゲンもあります。また別途取り上げていきたいと思います。
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酸化しにくい油だそうで、…